Chi-Hing Cheng van de 'University of Illinois' te Urbana-Champaign en zijn medewerkers beschreven in "Proceedings of the National Academy of Sciences" een analyse van antivries proteïnen die ze vonden bij twee groepen vissen: de 'notothenioids' van Antarctica en de kabeljauw uit de zee rond de Noordpool.
 

Het voorkomen van het bevriezen van het bloed van de vis gebeurt door aan elk beginnend ijskristal een antivries proteïne te binden. Het kristal kan niet verder groeien. Een heel aantal zeedieren uit de poolgebieden beschikken over een soort antivriesproteïne. Doch ze zijn allemaal verschillend van bouw. De aminozuren waaruit ze zijn opgebouwd liggen mooi verspreid tussen de 20 bouwstenen die het aardse leven rijk is. Doch in het geval van de twee onderzochte soorten zijn de antivriesmoleculen volledig gelijk. Ze bestaan uit een repeterend trio van alaline, threonine en proline.

Dr. Cheng en haar collega's beweren dat de twee vissen dit antivriesmiddel onafhankelijk van mekaar ontwikkeld hebben. En wel met een tussenperiode van 12 miljoen jaar. De reden van de gelijksoortige ontwikkeling zou liggen in de eenvoud van de proteïnemolecule. Doch een kleine kansberekening leert ons dat dit soort redeneringen geen wetenschap zijn…. (De kans om een bepaald trio te selecteren is reeds 1 / 20³ = 1 / 8000 doch voor elke extra bouwsteen wordt de macht met 1 verhoogd. Lees het hoofdstuk "Het ontstaan van het leven" om van de kleine kans overtuigd te worden.

Kenneth Roux, structureel bioloog aan de 'Floria State University' in Tallahassee en zijn collega's beschreven begin december 1998 in "Proceedings of the National Academy of Sciences" een verbluffende gelijkenis tussen de proteïnen van de antilichamen van de kameelachtigen (kamelen, lama's) en de verpleegsterhaai. ( Ginglymostoma cirratum )